Salut,
Voici un récapitulatif pour tout notre programme d'aide. Notre cadre d'aide peut se limite dans les chapitres et sous chapitres suivants :
Introduction 1 PARTIE I ARCHITECTURE ET LOGIQUE DES ÊTRES VIVANTS STRUCTURE DES BIOMOLÉCULES CHAPITRE 1 • Aminoacides, peptides et protéines 7 Les α -aminoacides 8 La chaîne polypeptidique et ses conformations 14 Reploiement des chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles 18 Des motifs de reploiement, ou structures supersecondaires, sont formés à partir d’hélices α et/ou de brins β 20 Les chaînes polypeptidiques sont organisées en domaines 22 Les structures des protéines peuvent être réparties en trois classes 22 Les protéines transmembranaires 24 La prédiction de la structure tridimensionnelle des protéines est-elle possible ? 24 Flexibilité conformationnelle des protéines 26 Liaisons et interactions des protéines 26 Liaison d’un ligand sur un seul site 27 IV Table des matières Liaison coopérative d’un même ligand sur des sites multiples semblables : interactions homotropiques 30 Liaison de plusieurs ligands sur des sites différents : interactions hétérotropiques 30 Concept d’allostérie 31 Modèle concerté 31 Modèle séquentiel 32 Les protéines sont-elles des démons de Maxwell ? 32 Classification fonctionnelle des protéines 34 Appendice : structures X et RMN des protéines 34 CHAPIRE 2 • Nucléotides et acides nucléiques 37 Les nucléosides 38 Les nucléotides 38 Liaison phosphodiester et acides nucléiques 40 Acide désoxyribonucléique ou DNA 42 Formes tridimensionnelles alternatives du DNA 44 Acides ribonucléiques ou RNA 46 CHAPITRE 3 • Glucides et glycoconjugués 51 Structure linéaire des oses 52 Centres d’asymétrie des oses : le glycéraldéhyde 52 Filiation des oses 54 Structure cyclique des oses 58 Dérivés des oses 64 La liaison glycosidique 66 Amidon et glycogène 68 Cellulose et chitine 70 Glycosaminoglycanes 72 Protéoglycanes 72 Les glycoprotéines 74 Les glycolipides 78 Les lipopolysaccharides 78 Table des matières V CHAPITRE 4 • Lipides et membranes cellulaires 81 Les acides gras 82 Lipides de réserve : les triacylglycérols 82 Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides 84 Stérols et stéroïdes 86 Double couche lipidique et membranes biologiques 88 P ARTIE II CATALYSE BIOLOGIQUE : STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique 93 Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme 94 Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes 94 Équation de Michaelis-Menten 96 Détermination expérimentale des valeurs de V max et de K M 97 Signification physique de K M 98 Signification physique de la constante catalytique K cat 98 Le critère K cat / K M mesure la spécificité et l’efficacité des enzymes 98 Réactions mettant en présence plusieurs substrats 100 Effet de la température sur les réactions enzymatiques 102 Les enzymes diminuent l’énergie d’activation 104 Nature du pouvoir catalytique et de la spécificité des enzymes 104 Inactivation thermique des enzymes 105 CHAPITRE 6 • Stratégies moléculaires de la catalyse enzymatique 107 Le modèle serrure-clé et l’adaptation induite 108 Des résidus aminoacide polaires forment le centre catalytique des enzymes 110 La vitesse des réactions enzymatiques est affectée par le pH 110 VI Table des matières La catalyse acide-base 112 La catalyse covalente 112 La liaison stéréospécifique des réactifs joue un rôle important dans la catalyse enzymatique 112 Effet de proximité 114 Effet Circé 114 Effet de stabilisation de l’état de transition 116 Mécanisme de l’hydrolyse d’une liaison osidique par le lysozyme 118 Mécanisme de l’activation de la tyrosine par une aminoacyl-tRNA synthétase 120 Mécanisme d’action et classification des coenzymes 122 Les coenzymes nucléotidiques 124 Le motif de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes 126 Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le coenzyme A 130 Le thiamine pyrophosphate 130 Le pyridoxal phosphate 130 Rôle des cofacteurs métalliques 132 CHAPITRE 7 • Mécanismes de régulation de l’activité enzymatique 137 Inhibition compétitive des enzymes 138 Inhibition non compétitive des enzymes 140 Inhibition incompétitive des enzymes 142 Inhibition par excès de substrat 142 Inactivation des enzymes 144 Des inhibiteurs de l’activité enzymatique sont des réactifs biochimiques ou des médicaments puissants et précieux 144 Enzymes allostériques 148 L’aspartate transcarbamylase : exemple d’un enzyme allostérique 150 Modification covalente des enzymes 150 Les protéine kinases 152 Activation des proenzymes 152 Table des matières VII PARTIE III ÉNERGIE CELLULAIRE CONVERSION ET MISE EN RÉSERVE CHAPITRE 8 • Métabolisme du glucose : glycolyse, voie des pentoses phosphate, glycogénogenèse et glycogénolyse, gluconéogenèse 159 Origine et transport du glucose 160 Métabolisme du glucose : vue d’ensemble 162 Glycolyse 164 Bilan de la glycolyse 172 Cancer et glycolyse 173 Métabolisme du galactose et du fructose 174 Voie des pentoses phosphate et création de NADPH et de pentoses 176 Glycogénogenèse 178 Glycogénolyse 180 Gluconéogenèse 184 Devenir du pyruvate 187 CHAPITRE 9 • Métabolisme des acides gras : b-oxydation et biosynthèse 189 Origine et transport des acides gras 190 β-oxydation mitochondriale des acides gras 192 Formation et utilisation des corps cétoniques 194 Biosynthèse cytosolique des acides gras 194 Contrôle du métabolisme des acides gras 198 CHAPITRE 10 • Métabolisme des aminoacides : désamination oxydative 201 Origine des aminoacides 202 Élimination et devenir du groupe amine des aminoacides 204 Destinée métabolique des squelettes carbonés des aminoacides 210 Le pyruvate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212 l’oxaloacétate et l’α-cétoglutarate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212 VIII Table des matières Le fumarate comme point d’entrée dans le flux métabolique 212 Le succinyl CoA comme point d’entrée dans le flux métabolique 214 La dégradation des aminoacides aromatiques fait intervenir des oxygénases 216 Les aminoacides à chaîne ramifiée, leucine, valine et isoleucine, sont dégradés par des voies qui ont des étapes communes 218 Erreurs innées du métabolisme des aminoacides 218 CHAPITRE 11 • Cycle de l’acide citrique 221 Formation de l’acétyl CoA à partir du pyruvate : le complexe pyruvate déshydrogénase 222 Oxydation de l’acétyl CoA par le cycle de l’acide citrique : vue d’ensemble 224 Réactions du cycle de l’acide citrique 226 Stoechiométrie du cycle de l’acide citrique 232 Des intermédiaires du cycle de l’acide citrique sont d’importants précurseurs biosynthétiques 232 Le cycle de l’acide citrique est contrôlé en plusieurs points 233 Cycle du glyoxylate 234 CHAPITRE 12 • Phosphorylation oxydative 237 Transfert d’électrons, pompage de protons et phosphorylation oxydative 238 Les électrons de haut potentiel de transfert du NADH et du FADH2 activent la chaîne respiratoire mitochondriale 240 Origine du NADH et du FADH2 242 NADH-Q oxydoréductase 244 Les électrons du FADH2 des flavoprotéines ont l’ubiquinone pour point d’entrée dans la chaîne respiratoire mitochondriale 246 Q-cytochrome c oxydoréductase 248 Cytochrome c 252 Cytochrome c oxydase 252 L’ATP synthase couple la synthèse d’ATP à la rentrée des protons dans la matrice 254 Bilan de la phosphorylation oxydative 256 CHAPITRE 13 • Photosynthèse 259 Photorécepteurs moléculaires 260 Membranes thylacoïdes et photosystèmes 262 Table des matières IX Le photosystème de type II des bactéries pourpres 264 Photosystème I des cyanobactéries 267 Photosystème II des chloroplastes 270 Couplage du photosystème II au photosystème I 272 Photosystème I des chloroplastes 272 Ferrédoxine et NADPH 274 Gradient de protons, ATP synthase et photophosphorylation 274 Conversion du CO2 en polysaccharides 276 CHAPITRE 14 • Intégration et régulation du métabolisme énergétique 279 Interconversion des métabolites 280 Contrôle des voies métaboliques énergétiques essentielles 280 Contrôle hormonal du métabolisme énergétique 282 PARTIE IV SYNTHÈSE DES BIOMOLÉCULES CHAPITRE 15 • Biosynthèse des aminoacides 291 Incorporation de l’azote dans les biomolécules 292 Biosynthèse des aminoacides 294 Régulation de la biosynthèse des aminoacides 302 Biomolécules dérivées des aminoacides 304 CHAPITRE 16 • Biosynthèse des nucléotides 307 Synthèse de novo des ribonucléotides pyrimidiques 308 Synthèse de novo des ribonucléotides puriques 312 Les désoxyribonucléotides sont synthétisés par réduction des ribonucléotides 314 Le thymidylate est synthétisé par méthylation du désoxyuridylate 314 Recyclage des bases nucléotidiques 316 X Table des matières Synthèse du NAD+, du NADP+, du FAD et du coenzyme A 316 Dégradation des purines 318 Syndrome de Lesch-Nyhan 318 CHAPITRE 17 • Biosynthèse des lipides membranaires et des stéroïdes 321 Biosynthèse des triacylglycérols et des glycérophospholipides 322 Biosynthèse des sphingolipides 324 Biosynthèse du cholestérol 326 Régulation de la biosynthèse du cholestérol 330 Les triglycérides et le cholestérol sont transportés par des lipoprotéines 330 Dérivés du cholestérol 332 Hormones eicosanoïdes 336 Vitamines A 338 Vitamines E, K et quinones 338 CHAPITRE 18 • Réplication du DNA 341 La réplication du DNA, mécanisme universel 342 Le DNA est synthétisé par des DNA polymérases 344 Réplication du DNA 346 Télomères 348 CHAPITRE 19 • Biosynthèse du RNA 351 La transcription est effectuée par des RNA polymérases DNA-dépendantes 352 La transcription chez les Procaryotes 352 La transcription chez les Eucaryotes 356 La maturation du RNA 358 Maturation des mRNA des Eucaryotes 358 Maturation des rRNA et des tRNA 362 Certains RNA catalysent l’épissage des introns 362 Régulation de l’initiation de la transcription 364 Domaines d’interaction protéines régulatrices-DNA 364 Domaines d’interaction protéine-protéine 368 Régulation de la transcription chez les Procaryotes 372 Table des matières XI Régulation de la transcription chez les Eucaryotes 374 Superfamille des récepteurs nucléaires 376 CHAPITRE 20 • Biosynthèse des protéines 381 Le code génétique 382 Les ribosomes 382 Activation des aminoacides 384 Initiation 386 Élongation 388 Terminaison 390 Reploiement de la chaîne polypeptidique et modifications post-traductionnelles 390 Régulation de la synthèse des protéines 390 PARTIE V BIOMOLÉCULES ET ENVIRONNEMENT CHAPITRE 21 • Oxygène : transport et mise en réserve 395 Mécanisme moléculaire du transport de l’oxygène 396 Rôle du fer dans le transport de l’oxygène 396 Le reploiement globinique, motif structural commun 398 Structure des myoglobines et oxymyoglobines 398 Structure des hémoglobines et des oxyhémoglobines 400 La famille des gènes de globine 402 Évolution des gènes de globine 402 Fonction des myoglobines et des hémoglobines 404 L’hémoglobine F a plus d’affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine A 406 Les ions H+ et le CO2 favorisent la libération de l’oxygène 406 Le 2,3-bisphosphoglycérate diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène 406 Drépanocytose et hémoglobine S 408 La désoxyhémoglobine S est très peu soluble 408 L’hémoglobine S confère une résistance au paludisme 410 Pathologie des gènes de l’hémoglobine 410 XII Table des matières CHAPITRE 22 • Système immunitaire 413 Vue d’ensemble du système immunitaire 414 Protéines du complexe majeur d’histocompatibilité et présentation des antigènes cellulaires 420 Récepteur des cellules T et reconnaissance des complexes antigène-CMH 424 Marqueurs CD et profil spécifique des lymphocytes 426 Destruction des cellules cible par les lymphocytes T cytotoxiques 426 Immunoglobulines et fixation des antigènes 428
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